Details

β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA

Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9
BestMasters 1. Aufl. 2020

von: Sascha Herwig
49,99 €
Verlag:	Spektrum Akademischer Verlag bei Elsevier
Format:	PDF
Veröffentl.:	17.01.2020
ISBN/EAN:	9783658290290
Sprache:	deutsch

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Beschreibungen

Titelbeschreibung

<p>Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von β-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von <i>Escherichia coli</i>, der zentralen Untereinheit des β-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des β-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des β-Strangs 9 der insgesamt 16 β-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.</p>

Inhaltsverzeichnis

<p>Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten.- Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie.- Proteolyse mit Trypsin.</p>

Autorenportrait

<p>Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert <b>Sascha Herwig </b>derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.</p>

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Back cover copy

<div>Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von β-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamAaus Außenmembranen von <i>Escherichia coli</i>, der zentralen Untereinheit des β-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des β-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des β-Strangs 9 der insgesamt 16 β-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.</div><div><b><br></b></div><div><b>Der Inhalt</b></div><ul><li>Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA</li><li>Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten</li><li>Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie</li><li>Proteolyse mit Trypsin</li></ul><b>Die Zielgruppen</b><br><div>Dozierende und Studierende aus der Biophysik, Biochemie, Zellbiologie und Biologie</div><div><br></div><div><b>Der Autor</b></div><div>Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert <b>Sascha Herwig </b>derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.</div><div><br></div>